Inibitori Di Enzimi
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Le sostanze che possono ridurre l'attività catalitica dell'enzima senza causare la denaturazione della proteina enzimatica sono indicate collettivamente come inibitori dell'enzima [5]. La maggior parte degli inibitori si lega ai gruppi necessari all'interno e all'esterno del centro di attività dell'enzima, inibendo così l'attività catalitica dell'enzima. L'attività enzimatica è stata recuperata dopo che l'inibitore è stato rimosso. L'inibizione dell'enzima può essere suddivisa in inibizione irreversibile e inibizione reversibile in base al grado di stretta combinazione di inibitore ed enzima.
1. Gli inibitori irreversibili sono principalmente legati in modo covalente agli enzimi
Gli inibitori dell'inibizione irreversibile di solito si combinano con i gruppi necessari sul centro attivo dell'enzima mediante legami covalenti per inattivare l'enzima. Questo inibitore non può essere rimosso mediante dialisi, ultrafiltrazione e altri metodi.
2. Legame non covalente di inibitori reversibili ad enzimi e/o complessi di substrati enzimatici
Gli inibitori dell'inibizione reversibile possono legarsi in modo reversibile all'enzima e/o al complesso substrato enzimatico attraverso legami non covalenti per ridurre o eliminare l'attività enzimatica. L'inibitore può essere rimosso mediante dialisi o ultrafiltrazione. Ecco tre comuni effetti inibitori reversibili.
1) Inibizione competitiva
La struttura dell'inibitore è simile a quella del substrato, che può competere con il substrato per il centro attivo dell'enzima, impedendo così all'enzima di combinarsi con il substrato per formare prodotti intermedi.
2) Inibizione non competitiva
Alcuni inibitori si combinano con gruppi essenziali al di fuori del centro attivo dell'enzima, il che non influisce sulla combinazione dell'enzima e del substrato. Non c'è concorrenza tra substrato e inibitore. Tuttavia, il complesso inibitore del substrato enzimatico (ESI) non può rilasciare ulteriormente il prodotto [6].
3) Inibizione anticoncorrenziale
Tali inibitori si legano solo ai prodotti intermedi (ES) formati da enzimi e substrati, con conseguente diminuzione della quantità di prodotti intermedi. In questo modo si riduce la quantità di prodotti convertiti dagli intermedi e si riduce anche la quantità di enzimi e substrati dissociati dagli intermedi
